Мочевина как химическое вещество влияет на конформацию бычьего сывороточного альбумина, вызывая частичное разворачивание его белковой глобулы с выходом на поверхность гидрофобных аминокислот. Изменение значения рН раствора, в котором находится белок, сказывается на состоянии белка. Имеется несколько конформационных состояний, в которые переходит сывороточный альбумин. Задачей наших исследований являлось изучение влияния различных концентраций мочевины и значений рН на конформацию сывороточного альбумина. Очень чувствительными для изучения конформации белка являются методы собственной и зондовой флуоресценции. Изучая зависимость влияния различных факторов на показатели флуоресценции, можно с определенной долей вероятности предположить о конформационных переходах в белке.
Urea is a chemical effect on the conformation of bovine serum albumin, causing a partial unfolding of the protein globule its exit to the surface of hydrophobic amino acids. Changing the pH of the solution in which the protein also affects the state of the protein, so there are multiple conformational states in which urea as a chemical effect on the conformation of bovine serum albumin, causing a partial unfolding of the protein globule of its exit to the surface of hydrophobic amino acids. Changing the pH of the solution in which the protein also affects the state of the protein, so there are multiple conformational states into which the serum albumin. The objective of our research was to study the effect of different protein concentrations and pH on the conformation of serum albumin. Very sensitive method for studying protein conformation are their own methods and probe fluorescence. The dependence of the effect of various factors on the fluorescence can be with a certain degree of probability suggest conformational transitions in proteins.
The authors declare that there are no conflicts of interest present.